血紅蛋白的特征有哪些

相信很多人都知道，血紅蛋白是我們?nèi)梭w內(nèi)一個(gè)比較重要的元素，血紅蛋白如果發(fā)生異常的話，那么就意味著我人的身體也會(huì)跟著異常，所以在生活中我們就會(huì)想要好好的保護(hù)這個(gè)血紅蛋白，而目前有絕大多數(shù)的人對(duì)這個(gè)血紅蛋白的特征都不是很了解，都想要做個(gè)徹底的認(rèn)識(shí)，那么下面我們就來看看關(guān)于血紅蛋白的特征有哪些：

血紅蛋白是高等生物體內(nèi)負(fù)責(zé)運(yùn)載氧的一種蛋白質(zhì).

分子結(jié)構(gòu)：每一血紅蛋白分子由一分子的珠蛋白和四分子亞鐵血紅素組成，珠蛋白約占96%，血紅素占4%.

人體內(nèi)的血紅蛋白由四個(gè)亞基構(gòu)成，分別為兩個(gè)α亞基和兩個(gè)β亞基，在與人體環(huán)境相似的電解質(zhì)溶液中血紅蛋白的四個(gè)亞基可以自動(dòng)組裝成α2β2的形態(tài).

血紅蛋白的每個(gè)亞基由一條肽鏈和一個(gè)血紅素分子構(gòu)成，肽鏈在生理?xiàng)l件下會(huì)盤繞折疊成球形，把血紅素分子抱在里面，這條肽鏈盤繞成的球形結(jié)構(gòu)又被稱為珠蛋白.血紅素分子是一個(gè)具有卟啉結(jié)構(gòu)的小分子，在卟啉分子中心，由卟啉中四個(gè)吡咯環(huán)上的氮原子與一個(gè)亞鐵離子配位結(jié)合，珠蛋白肽鏈中第8位的一個(gè)組氨酸殘基中的吲哚側(cè)鏈上的氮原子從卟啉分子平面的上方與亞鐵離子配位結(jié)合，當(dāng)血紅蛋白不與氧結(jié)合的時(shí)候，有一個(gè)水分子從卟啉環(huán)下方與亞鐵離子配位結(jié)合，而當(dāng)血紅蛋白載氧的時(shí)候，就由氧分子頂替水的位置.

血紅蛋白是脊椎動(dòng)物紅血細(xì)胞的一種含鐵的復(fù)合變構(gòu)蛋白，由血紅素和珠蛋白結(jié)合而成.其功能是運(yùn)輸氧和二氧化碳，維持血液酸堿平衡.也存在于某些低等動(dòng)物和豆科植物根瘤中.分子量約67 000，含有四條多肽鏈，每個(gè)多肽鏈含有一個(gè)血紅素基團(tuán)，血紅素中鐵為二價(jià)，與氧結(jié)合時(shí)，其化學(xué)價(jià)不變，形成氧合血紅蛋白.呈鮮紅色，與氧解離后帶有淡藍(lán)色.有多種類型：血紅蛋白A(HbA)，α2β2，占成人血紅蛋白的98%;血紅蛋白A2(HbA2)，α2δ2，占成人血紅蛋白的2%;血紅蛋白F(HbF)，α2γ2，僅存在于胎兒血中;血紅蛋白H(HbH)，β4，四個(gè)相同β鏈組成的四聚體血紅蛋白;血紅蛋白C(HbC)，β鏈中Lys被Glu取代的血紅蛋白;血紅蛋白S(HbS)，鐮刀狀細(xì)胞紅蛋白;血紅蛋白O2(HbO2，HHbO2)，氧合血紅蛋白;血紅蛋白CO(HbCO)，一氧化碳結(jié)合血紅蛋白.在沒有氧存在的情況下，四個(gè)亞基之間相互作用的力很強(qiáng).氧分子越多與血紅蛋白結(jié)合力越強(qiáng).中心離子鐵(II)進(jìn)一步和蛋白質(zhì)鏈中的組氨酸結(jié)合，成為五配位.既是配位中心，又是活性中心.血紅蛋白中鐵(II)能可逆地結(jié)合氧分子，取決于氧分壓.它能從氧分壓較高的肺泡中攝取氧，并隨著血液循環(huán)把氧氣釋放到氧分壓較低的組織中去，從而起到輸氧作用.一氧化碳與血紅蛋白的結(jié)合較氧強(qiáng)，即使?jié)舛群艿鸵材軆?yōu)先和血紅蛋白結(jié)合，致使通往組織的氧氣流中斷，造成一氧化碳中毒.

如上就是向大家介紹的關(guān)于這個(gè)血紅蛋白的特征，看了之后相信大家都理解了，也會(huì)對(duì)這個(gè)血紅蛋白的認(rèn)識(shí)更加的清楚了，那么如果想要自己的身體健康下去，就要隨時(shí)的檢查自己血紅蛋白值，如果沒有異常的話，那么身體才會(huì)健康，所以在日后的生活中要學(xué)會(huì)健康的生活習(xí)慣，改善對(duì)自己身體不利的一切習(xí)慣。